Ključna razlika - enzim protiv koenzima
Kemijske reakcije pretvaraju jednu ili više podloga u proizvode. Te reakcije kataliziraju posebni proteini zvani enzimi. Enzimi djeluju kao katalizator za većinu reakcija bez konzumiranja. Enzimi su izrađeni od aminokiselina i imaju jedinstvene aminokiselinske sekvence sastavljene od 20 različitih aminokiselina. Enzimi su podržani malim neproteinskim organskim molekulama nazvanim kofaktori. Koenzimi su jedna vrsta kofaktora koji pomažu enzimima da izvrše katalizu. Ključna razlika između enzima i koenzima je u tome što je enzim protein koji katalizira biokemijske reakcije, dok je koenzim ne-proteinska organska molekula koja pomaže enzimima da aktiviraju i kataliziraju kemijske reakcije. Enzimi su makromolekule, dok su koenzimi male molekule.
SADRŽAJ
1. Pregled i ključna razlika
2. Što je enzim
3. Što je koenzim
4. Usporedna usporedba - Enzim vs koenzim
5. Sažetak
Što je enzim?
Enzimi su biološki katalizatori živih stanica. Oni su bjelančevine sastavljene od stotina do milijuna aminokiselina spojenih poput bisera na žici. Svaki enzim ima jedinstveni aminokiselinski slijed, a određuje ga određeni gen. Enzimi ubrzavaju gotovo sve biokemijske reakcije u živim organizmima. Enzimi utječu samo na brzinu reakcije, a njihova je prisutnost ključna za pokretanje kemijske konverzije, jer enzimi smanjuju energiju aktivacije reakcije. Enzimi mijenjaju brzinu reakcije bez konzumiranja ili bez promjene kemijske strukture. Isti enzim može katalizirati pretvaranje sve više i više supstrata u proizvode pokazujući sposobnost da iznova katalizira istu reakciju.
Enzimi su vrlo specifični. Određeni enzim veže se sa određenim supstratom i katalizira određenu reakciju. Specifičnost enzima uzrokovana je oblikom enzima. Svaki enzim ima aktivno mjesto određenog oblika i funkcionalne skupine za specifično vezanje. Samo će se određena podloga podudarati s oblikom aktivnog mjesta i vezati se za njega. Specifičnost vezanja enzimskog supstrata može se objasniti dvjema hipotezama pod nazivom hipoteza zaključavanja i ključa i hipotezom induciranog uklapanja. Hipoteza brave i ključa ukazuje na to da je podudaranje enzima i supstrata specifično slično bravi i ključu. Hipoteza induciranog uklapanja govori da se oblik aktivnog mjesta može promijeniti kako bi odgovarao obliku određene podloge slično rukavicama koje pristaju u nečiju ruku.
Na enzimske reakcije utječe nekoliko čimbenika kao što su pH, temperatura itd. Svaki enzim ima optimalnu temperaturnu vrijednost i pH vrijednost za učinkovit rad. Enzimi također stupaju u interakciju s ne-proteinskim kofaktorima poput protetskih skupina, koenzima, aktivatora, itd. Kako bi katalizirali biokemijske reakcije. Enzimi se mogu uništiti pri visokoj temperaturi ili visokom kiselošću ili lužnatošću jer su proteini.
Slika 01: Model inducirane prilagodbe aktivnosti enzima.
Što je koenzim?
Kemijske reakcije potpomažu ne-proteinske molekule zvane kofaktori. Kofaktori pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije. Postoje različite vrste kofaktora, a koenzimi su jedna od njih. Koenzim je organska molekula koja se kombinira s enzimskim supstratnim kompleksom i pomaže u procesu katalizacije reakcije. Poznate su i kao pomoćne molekule. Sastoje se od vitamina ili su izvedeni iz vitamina. Stoga prehrana treba sadržavati vitamine koji osiguravaju bitne koenzime za biokemijske reakcije.
Koenzimi se mogu vezati za aktivno mjesto enzima. Oni se labavo vežu s enzimom i pomažu u kemijskoj reakciji pružajući funkcionalne skupine potrebne za reakciju ili mijenjajući strukturnu konformaciju enzima. Stoga vezanje supstrata postaje lako, a reakcija vozi prema proizvodima. Neki koenzimi djeluju kao sekundarni supstrati i na kraju reakcije kemijski se mijenjaju, za razliku od enzima.
Koenzimi ne mogu katalizirati kemijsku reakciju bez enzima. Pomažu enzimima da postanu aktivni i izvršavaju svoje funkcije. Jednom kada se koenzim veže s apoenzimom, enzim postaje aktivni oblik enzima koji se naziva holoenzim i pokreće reakciju.
Primjeri koenzima su Adenozin trifosfat (ATP), Nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), Flavin adenin dinukleotid (FAD), koenzim A, vitamini B1, B2 i B6 itd.
Slika 02: Vezanje kofaktora s apoenzimom
Koja je razlika između enzima i koenzima?
Diff Article Sredina prije tablice
Enzim protiv koenzima |
|
| Enzimi su biološki katalizatori koji ubrzavaju kemijske reakcije. | Koenzimi su organske molekule koje pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije. |
| Molekularni tip | |
| Svi enzimi su proteini. | Koenzimi nisu proteini. |
| Promjena zbog reakcija | |
| Enzimi se ne mijenjaju zbog kemijske reakcije. | Koenzimi se kemijski mijenjaju kao rezultat reakcije. |
| Specifičnost | |
| Enzimi su specifični. | Koenzimi nisu specifični. |
| Veličina | |
| Enzimi su veće molekule. | Koenzimi su manje molekule. |
| Primjeri | |
| Amilaza, proteinaza i kinaza primjeri su enzima. | NAD, ATP, koenzim A i FAD primjeri su koenzima. |
Sažetak - Enzim protiv koenzima
Enzimi kataliziraju kemijske reakcije. Koenzimi pomažu enzimima da kataliziraju reakciju aktivirajući enzime i pružajući funkcionalne skupine. Enzimi su proteini sastavljeni od aminokiselina. Koenzimi nisu proteini. Uglavnom se dobivaju iz vitamina. To su razlike između enzima i koenzima.
