Razlika Između Tripsina I Kimotripsina

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Zadnja promjena: 2023-12-16 08:39

Ključna razlika - Tripsin vs Kimotripsin

Probava proteina vrlo je važan proces u cjelokupnom postupku probave u živim organizmima. Složeni proteini probavljaju se u svoje monomere aminokiselina i apsorbiraju se kroz tanka crijeva. Proteini su neophodni jer imaju veliku funkcionalnu i strukturnu ulogu u organizmu. Probava proteina odvija se putem enzima za probavu proteina koji uključuju tripsin, kimotripsin, peptidaze i proteaze. Trippsin je enzim za probavu proteina koji cijepa peptidnu vezu na osnovnim aminokiselinama koje uključuju lizin i arginin. Kimotripsin je također enzim za varenje proteina koji cijepa peptidnu vezu na aromatičnim aminokiselinama poput fenilalanina, triptofana i tirozina. Ključna razlika između tripsina i himotripsina je položaj aminokiseline u kojoj se cijepa u proteinu. Tripsin se cijepa na baznim aminokiselinskim položajima, dok se kimotripsin cijepa na aromatičnim aminokiselinskim položajima.

SADRŽAJ

1. Pregled i ključna razlika

2. Što je tripsin

3. Što je kimotripsin

4. Sličnosti između tripsina i kimotripsina

5. Usporedna usporedba - Tripins i kimotripsin u tabličnom obliku

6. Sažetak

Što je tripsin?

Tripsin je protein od 23,3 kDa koji pripada obitelji serinskih proteaza, a glavni su supstrati osnovne aminokiseline. Te osnovne aminokiseline uključuju arginin i lizin. Tripins je 1876. otkrio Kuhne. Tripsin je globularni protein i postoji u svom neaktivnom obliku, a to je tripsinogen - zimogen. Mehanizam djelovanja tripsina temelji se na aktivnosti serinske proteaze.

Tripsin se cijepa na C terminalnom kraju osnovnih aminokiselina. Ovo je reakcija hidrolize i odvija se pri pH - 8,0 u tankom crijevu. Aktivacija tripsinogena odvija se uklanjanjem krajnjeg heksapeptida i on stvara aktivni oblik; tripsin. Aktivni tripsin je dvije glavne vrste; α - tripsin i β-tripsin. Razlikuju se po svojoj toplinskoj stabilnosti i strukturi. Aktivno mjesto tripsina sadrži histidin (H63), asparaginsku kiselinu (D107) i serin (S200).

Slika 01: Tripsin

Enzimatsko djelovanje tripsina inhibiraju DFP, aprotinin, Ag ⁺, Benzamidin i EDTA. Primjene tripsina uključuju disocijaciju tkiva, tripsinizaciju u kulturi životinjskih stanica, triptično mapiranje, in vitro studije proteina, uzimanje otisaka prstiju i primjenu u kulturi tkiva.

Što je kimotripsin?

Kimotripsin ima molekulsku masu 25,6 kDa i pripada obitelji serinske proteaze, a on je endopeptidaza. Kimotripsin postoji u svom neaktivnom obliku, koji je kimotripsinogen. Kimotripsin je otkriven 1900-ih. Kimotripsin hidrolizira peptidne veze na aromatičnim aminokiselinama. Ti aromatični supstrati uključuju tirozin, fenilalanin i triptofan. Supstrati ovog enzima uglavnom su u L-izomerima i lako djeluju na amide i estere aminokiselina. Optimalni pH u kojem djeluje kimotripsin je 7,8 - 8,0. Postoje dva glavna oblika kimotripsina kao što su kimotripsin A i kimotripsin B i oni se malo razlikuju po strukturnim i proteolitičkim karakteristikama. Aktivno mjesto kimotripsina sadrži katalitičku trijadu, a sastoji se od histidina (H57), asparaginske kiseline (D102) i serina (S195).

Slika 02: Kimotripsin

Aktivatori kimotripsina su cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimlamonijev bromid i tetrabutilamonijev bromid. Inhibitori kimotripsina su peptidil aldehidi, borne kiseline i derivati kumarina. Kimotripsin se komercijalno koristi u sintezi peptida, mapiranju peptida i otiscima prstiju.

Koje su sličnosti između tripsina i kimotripsina?

• Oba enzima su serinske proteaze.
• Oba enzima cijepaju peptidne veze.
• Oba enzima djeluju u tankom crijevu.
• Oba enzima postoje u svom neaktivnom obliku kao zimogeni.
• Oba enzima sastoje se od katalitičke trijade koja sadrži histidin, asparaginsku kiselinu i serin na svom aktivnom mjestu.
• Oba su enzima u početku otkrivena i izvađena iz goveda.
• Trenutno se proizvodnja oba enzima vrši tehnikama rekombinantne DNA.
• Oba enzima djeluju na optimalni bazni pH.
• Oba enzima koriste se in vitro u različitim industrijama.

Koja je razlika između tripsina i kimotripsina?

Diff Article Sredina prije tablice

Tripsin protiv kimotripsina
Tripsin je enzim za probavu proteina koji će cijepiti peptidnu vezu na osnovnim aminokiselinama kao što su lizin i arginin.	Kimotripsin koji je također enzim za probavu proteina cijepa peptidnu vezu na aromatičnim aminokiselinama kao što su fenilalanin, triptofan i tirozin.
Molekularna težina
Molekulska masa tripsina je 23,3 k Da.	Molekulska masa kimotripsina je 25,6 k Da.
Podloge
Složeni se proteini probavljaju u svoje monomere aminokiselina i apsorbiraju se kroz tanka crijeva.	Supstrati aromatičnih aminokiselina poput tirozina, triptofana i fenilalanina djeluju na kimotripsin.
Zymogen oblik enzima
Trippsinogen je neaktivni oblik tripsina.	Kimotripsinogen je neaktivni oblik kimotripsina.
Aktivatore
Lantanidi su aktivatori tripsina.	Cetiltrimetilamonijev bromid, Dodecilitrimetilamonijev bromid, Heksadeciltrimlamonijev bromid i Tetrabutilamonijev bromid aktivatori su kimotripsina.
Inhibitorima
DFP, aprotinin, Ag +, Benzamidin i EDTA inhibitori su tripsina.	Peptidil aldehidi, borne kiseline i derivati kumarina inhibitori su kimotripsina.

Sažetak - Tripsin vs Kimotripsin

Peptidaze ili proteolitički enzimi cijepaju proteine hidrolizom peptidne veze. Tripsin cijepa peptidnu vezu na baznim aminokiselinama, dok himotripsin cijepa peptidnu vezu na aromatskim aminokiselinskim ostacima. Oba enzima su serinske peptidaze i djeluju u tankom crijevu u osnovnom pH okruženju. Trenutno je puno istraživanja uključeno u proizvodnju tripsina i kimotripsina korištenjem tehnologije rekombinantne DNA korištenjem različitih bakterijskih i gljivičnih vrsta, jer ti enzimi imaju visoku industrijsku vrijednost. To je razlika između tripsina i himotripsina.

Preuzmite PDF verziju Trypsin vs Chymotrypsin

Možete preuzeti PDF verziju ovog članka i koristiti je u izvanmrežne svrhe prema napomeni. Ovdje preuzmite PDF verziju. Razlika između tripsina i kimotripsina