Ključna razlika - Kd vs Km
Kd i Km su konstante ravnoteže. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta, dok Km nije termodinamička konstanta.
Kd se odnosi na konstantu disocijacije, dok je Km Michaelisova konstanta. Obje ove konstante vrlo su važne u kvantitativnoj analizi enzimskih reakcija.
SADRŽAJ
1. Pregled i ključna razlika
2. Što je Kd
3. Što je Km
4. Usporedba - Kd vs Km u tabličnom obliku
5. Sažetak
Što je Kd?
Kd je konstanta disocijacije. Također je poznata kao konstanta disocijacijske ravnoteže zbog njegove upotrebe u ravnotežnim sustavima. Konstanta disocijacije je konstanta ravnoteže reakcija gdje se veliki spoj reverzibilno pretvara u male komponente. Proces ove konverzije poznat je i pod nazivom disocijacija. Jonska molekula uvijek se disocira na svoje ione. Tada je konstanta disocijacije ili Kd veličina koja izražava do koje mjere se određena tvar u otopini disocira na ione. Dakle, to je jednako umnošku koncentracija odgovarajućih iona podijeljenih s koncentracijom nedisocirane molekule.
AB ↔ A + B
U gornjoj općoj reakciji, konstanta disocijacije, Kd može se dati kao u nastavku.
Kd = [A] [B] / [AB].
Štoviše, ako postoji stehiometrijski odnos, u jednadžbu treba uključiti stehiometrijske koeficijente.
xAB ↔ aA + bB
Jednadžba konstante disocijacije, Kd za gornju reakciju je sljedeća:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
Točnije, u biokemijskim primjenama, Kd pomaže odrediti količinu proizvoda danih kemijskom reakcijom u prisutnosti enzima. Kd enzimske reakcije izražava afinitet za ligand-receptor. Drugim riječima, navodi sposobnost supstrata da napusti receptor enzima. S druge strane, opisuje koliko se supstrat jako veže za enzim.
Što je Km?
Km je Michaelisova konstanta. Za razliku od Kd, Km je kinetička konstanta. Njegova glavna primjena je u kinetici enzima, odnosno određivanju afiniteta supstrata da se veže s enzimom. Konstanta se izražava povezivanjem koncentracije supstrata sa brzinom reakcije u prisutnosti enzima. U skladu s tim, Michaelisova konstanta ili Km je koncentracija supstrata kada brzina reakcije dosegne polovicu svoje maksimalne brzine.
Slika 1: Odnos između brzine reakcije i koncentracije supstrata u enzimskoj reakciji.
Tijekom reakcije između enzima (E) i supstrata (S) nastaje produkt (P) kako slijedi:
E + S ↔ ES kompleks ↔ E + P
Ako su konstante ravnoteže gornje reakcije kako slijedi, iz tih konstanti možete izvesti Km.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Određivanje km prema Michaelovom konceptu
Michaelis je razvio odnos koristeći koncentraciju supstrata, [S] i maksimalnu brzinu reakcije, Vmax. Odnos između koncentracije supstrata i Km enzimske reakcije je kako slijedi:
v = Vmax [S] / km + [S]
v je brzina u bilo kojem trenutku, dok je [S] koncentracija supstrata u određenom trenutku, a Vmax je maksimalna brzina reakcije. Km je Michaelisova konstanta za enzim u reakciji. Vrijednost Michaelisove konstante ovisi o enzimu. Slijedom toga, mala vrijednost Km ukazuje na to da enzim postaje zasićen malom količinom supstrata. Tada se dobiva Vmax pri niskoj koncentraciji supstrata. Suprotno tome, visoka vrijednost Km ukazuje na to da enzim zahtijeva veliku količinu supstrata da bi se zasitio.
Koja je razlika između Kd i Km?
Diff Article Sredina prije tablice
Kd vs Km |
|
| Kd je konstanta disocijacije. | Km je Michaelisova konstanta. |
| Priroda | |
| Kd je termodinamička konstanta. | Km je kinetička konstanta. |
| Pojedinosti | |
| Kd predstavlja afinitet supstrata prema enzimu. | Km predstavlja odnos između koncentracije supstrata i brzine reakcije. |
Sažetak - Kd vs Km
Kd i Km su konstante ravnoteže koje opisuju svojstva enzimskih reakcija. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta, dok Km nije termodinamička konstanta.
